KHẢO SÁT KHẢ NĂNG ĐÁP ỨNGCỦA IGE ĐẶC HIỆU VỚI HẢI SẢN CÓ VỎ VÀ MỐI LIÊN QUAN VỚI DỊ ỨNG MẠT BỤI NHÀ,GIÁN

Nguyen Thi Huyen, Tran Thi Bich Ngoc, Phan Thi Minh Phuong, Guido Forni, Giovanni Rolla

Main Article Content

Tóm tắt

Đặt vấn đề: Ngày nay tôm đóng vai trò quan trọng trong dị ứng hải sản bởi tôm được sử dụng rất rộng rãi do giá trị dinh dưỡng cao của nó. Bốn loại dị nguyên từ tôm đã được xác định thường hay gây ra dị ứng nhất là tropomyosin (TM), arginine kinase (AK), protein liên kết canxi chất cơ (SCP) và myosin chuỗi nhẹ (MLC). Bên cạnh đó, sự phản ứng chéo giữa tôm với protein của nhóm giáp xác, mạt bụi nhà và gián đã được ghi nhận, dị nguyên gây phản ứng chéo phổ biến nhất là tropomyosin. Mục đích của nghiên cứu này là khảo sát phản ứng các IgE đặc hiệu đối với các thành phần protein của tôm và đánh giá phản ứng chéo giữa một số protein của tôm với protein của mạt bụi nhà, gián. Đối tượng vàphương pháp: Tôm thẻ chân trắng và tôm sú được sử dụng để tách chiết protein. Những protein này được phân tách bằng kỹ thuật LDS-PAGE và sau đó thực hiện immunoblotting bằng cách sử dụng huyết thanh từ những bệnh nhân có tiền sử dị ứng, test lẩy da dương tính với tôm, cua, mạt bụi nhà và/hoặc gián. Kết quả: Hầu hết các IgE đặc hiệu đáp ứng với các protein có trọng lượng phân tử 21 kDa, 45 kDa và 116 kDa, chủ yếu là từ các mẫu tôm được xử lý với nhiệt độ cao. Ở những bệnh nhân dị ứng với mạt bụi nhà và/hoặc gián, không có hoặc có nồng độ thấp IgE đặc hiệu với tôm thể hiện phản ứng chéo với những protein này và rõ nhất là với protein 36 kDa tương ứng với trọng lượng phân tử tropomyosin của tôm. Kết luận: IgE đặc hiệu tăng phản ứng với các mẫu được xử lý ở nhiệt độ cao và có phản ứng chéo xảy ra giữa một số protein của tôm với protein của mạt bụi nhà, gián.

Article Details

Từ khóa

dị ứng tôm, IgE đặc hiệu, tropomyosin, arginine kinase, protein liên kết canxi chất cơ, phản ứng chéo

Các tài liệu tham khảo

[1]. Albrecht M, Alessandri S, Conti A, Reuter A, Lauer I, Vieths S and Reese G (2008): High level expression, purification and physico- and immunochemical characterisation of recombinant Pen a 1: A major allergen of shrimp. Mol Nutr Food Res. 52 (Suppl 2):S186–S195.
[2]. Arlian L, Morgan M, Vyszenski-Moher D, Sharra D (2009). Cross-reactivity between storage and dust mites and between mites and shrimp. Experimental and Applied Acarology. 47:159–72
[3]. Baumert, J. L. Detecting and Measuring Allergens in Food. Risk Management for Food Allergy (Elsevier, 2013).
[4]. Daul C, Slattery M, Reese G and Lehrer SB (1994): Identification of the major brown shrimp (Penaeus aztecus) allergen as the muscle protein tropomyosin. Int Arch Allergy Immunol. 105:49–55.
[5]. Eigenmann, P. A (2007). The spectrum of cow’s milk allergy. Pediatr. Allergy Immunol.18, 265-271.
[6]. Faber, M. A., Pascal, M., El Kharbouchi, O., Sabato, V., Hagendorens, M. M., Decuyper, I. I., Ebo, D. G. (2017a). Shellfish allergens: tropomyosin and beyond. Allergy: European Journal of Allergy and Clinical Immunology, 72(6), 842–848.
[7]. Fernandes J, Reshef A, Patton L, Ayuso R, Reese G, Lehrer SB (2003). Immunoglobulin E antibody reactivity to the major shrimp allergen, tropomyosin, in unexposed Orthodox Jews. Clinical and Experimental Allergy. ;33:956–61
[8]. Gelincik, A. et al.(2008). Confirmed prevalence of food allergy and non-allergic food hypersensitivity in a Mediterranean population. Clin. Exp. Allergy38, 1333–1341
[9]. Jarupalee, T., Chatchatee, P., Komolpis, K., Suratannon, N., Roytrakul, S., Yingchutrakul, Y., Palaga, T. (2018). Detecting allergens from black tiger shrimp penaeus monodon that can bind and cross-link IgE by ELISA, western blot, and a humanized rat basophilic leukemia reporter cell line RS-ATL8. Allergy, Asthma and Immunology Research, 10(1), 62–76.
[10]. Khora SS (2016): Seafood‑associated shellfish allergy: A comprehensive review. immunol invest 45: 504-530.
[11]. Liang, Y.L., Cao, M.J., Su, W.J., Zhang, L.J., Huang, Y.Y. and Liu, G.M. (2008). Identification and characterisation of the major allergen of Chinese mitten crab (Eriocheir sinensis). Food Chemistry 111: 998-1003.
[12]. Lu, Y., Ohshima, T., Ushio, H., Hamada, Y. and Shiomi, K. (2007). Immunological characteristics of monoclonal antibodies against shellfish major allergen tropomyosin. Food Chemistry 100: 1093-1099
[13]. Naqpal S, Rajappa L, Metcalfe DD and Rao PV (1989): Isolation and characterization of heat-stable allergens from shrimp (Penaeus indicus). J Allergy Clin Immunol. 83:26–36.
[14]. Huong NTM, Hoa NPA, Ngoc ND. Application of Biotechnology in Detection ATP7B Gene Mutation in Vietnamese Children with Wilson Disease and Screening Target Mutation for Their Family Members. Journal of Pediatric Research and Practice 2020;5:10-20. https://doi.org/10.25073/jprp.v4i5.227
[15]. Rona, R. J. et al. (2007). The prevalence of food allergy: A meta-analysis. J. Allergy Clin. Immunol.120, 638–646
[16]. Ruethers T, Taki AC, Johnston EB, Nugraha R, Le TTK, Kalic T, McLean TR, Kamath SD and Lopata AL (2018): Seafood allergy: A comprehensive review of fish and shellfish allergens. Mol Immunol. 100:28–57.
[17]. Sahabudin, S., Misnan, R., Yadzir, Z. H. M., Mohamad, J., Abdullah, N., Bakhtiar, F., & Murad, S. (2011b). Identification of major and minor allergens of black tiger prawn (Penaeus monodon) and king prawn (Penaeus latisulcatus). Malaysian Journal of Medical Sciences, 18(3), 27–32.
[18]. Shek LPC, Cabrera-Morales EA, Soh SE, Gerez I, Ng PZ, Yi FC, et al (2010). A population-based questionnaire survey on the prevalence of peanut, tree nut, and shellfish allergy in 2 Asian populations. Journal of Allergy and Clinical Immunology ;126:324–U50.
[19]. Hoa NTM, Le NNQ, Huong LTM. Food Allergy in Ashtmatic Children. Journal of Pediatric Research and Practice 2018;6:37-43. https://doi.org/10.25073/jprp.v0i6.130
[20]. Woo, C.K. and Bahna, S.M. (2011) Not all shellfish “allergy” is allergy!. Clinical Translational Allergy 1: 1-7.